Las
moléculas de anticuerpo tienen dos funciones, unión a antígeno y mediación de
funciones efectoras. La unión a antígeno es realizada por las porciones amino
terminal, y las funciones efectoras por las regiones carboxilo terminales. Las
características estructurales relacionadas con estas funciones se consideran en
secciones posteriores. Comparaciones detalladas de las secuencias de
aminoácidos de un gran número de dominios VL y VH revelaron que la variación de
la secuencia se concentra en unas cuantas regiones discretas de esos dominios. Las
regiones hipervariables forman el sitio de unión a antígeno de la molécula de
anticuerpo. Debido a que el sitio de unión a antígeno es complementario a la
estructura del epítopo, estas áreas se llaman en la actualidad regiones
determinantes de complementariedad (CDR). Las CDR de tres cadenas pesadas y
tres ligeras se hallan en las asas que conectan las hileras de los dominios VH
y VL.
Además de fijar
antígeno, los anticuerpos participan en una extensa gama de otras actividades
biológicas. Cuando se considera la función del anticuerpo en las defensas
contra una enfermedad,es importante recordar que los anticuerpos casi nunca
destruyen o eliminan patógenos con sólo unirse a ellos. Para que sean eficaces
contra los microorganismos, los anticuerpos no sólo deben reconocer antígeno,
sino también activar reacciones —funciones efectoras— que tienen como resultado
la eliminación del antígeno y la muerte del patógeno. Si bien las regiones
variables del anticuerpo son los únicos agentes de unión a antígenos, la región
constante de la cadena pesada (CH) tiene a su cargo una diversidad de
interacciones colaboradoras con otras proteínas, células y tejidos, que dan por
resultado las funciones efectoras de la reacción humoral.
·
Opsonización
En
las superficies de macrófagos y neutrófilos, así como de otras células que no
intervienen en la fagocitosis, se encuentran moléculas proteínicas llamadas receptores
Fc (FcR), que pueden unir la región constante de moléculas de inmunoglobulina
(Ig). La unión de receptores Fc del fagocito por varias moléculas de anticuerpo
que forman un complejo con el mismo antígeno blanco, como una célula
bacteriana, produce una interacción que fija el agente patógeno a la membrana
del fagocito. Este enlace cruzado del FcR por la unión a un conjunto de
regiones Fc del anticuerpo inicia una vía de transducción de señales que
desemboca en la fagocitosis del complejo de antígeno y anticuerpo.
·
Activación del complemento
Un
subproducto importante de la vía de activación del complemento es un fragmento proteínico
denominado C3b, que se une de manera inespecífica a complejos célula-anticuerpo
y antígeno-anticuerpo cerca del sitio en que se activó el complemento. La unión
de C3b adherente por macrófagos da lugar a la fagocitosis de las células o
complejos moleculares unidos a C3b. Para la desactivación y eliminación de
antígenos y la destrucción de patógenos es importante la colaboración entre el
anticuerpo y el sistema del complemento.
Janis Kuby; Thomas J. Kindt; Richard A. Goldsby; Barbara A. Osborne (Mayo de 2007). «Capítulo 1: Panorama general del sistema inmunitario». Escrito en Estados unidos. En Thomas J. Kindt. Inmunología de Kuby (6a edición). México: McGraw-Hill interamericana.
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